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Xa 因子蛋白酶的常見切割位點位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸殘基之后。根據(jù)蛋白質(zhì)底物構(gòu)象的不同，Xa 因子蛋白酶有時也可在其它堿性氨基酸殘基處進(jìn)行切割。在這些已經(jīng)測序的次級識別位點中，最常見是 Gly-Arg 序列。在 E.coli 中不穩(wěn)定的蛋白質(zhì)和被 Xa 因子次級識別位點切割的蛋白質(zhì)之間似乎存在某種相關(guān)性；這似乎表明這些蛋白是處于部分未折疊的狀態(tài)。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位點。

Xa 因子蛋白酶是從牛血漿純化得到，并經(jīng)魯塞爾（Russell）喹蛇毒液中的活化酶活化處理。

Xa 因子的主要形式分子量約為 43 kDa，包含兩條由二硫鍵相連的 27 kDa 和 16 kDa 的肽鏈。SDS-PAGE 電泳時，還原條件下兩條鏈的分子量分別顯示為 30 kDa 和 20 kDa

在 6 小時或更短時間內(nèi)，1 μg 的 Xa 因子能夠使 50 μg 測試底物實現(xiàn) 95% 的切割

Xa 因子能與苯甲脒-瓊脂糖（如：GE Life Science #17-5143-02）發(fā)生特異性結(jié)合而被清除。 

lle-Glu/Asp-Gly-Argicon

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